Es un aminoácido necesario para la producción de colágeno y cartílago.
Mantiene los músculos y las articulaciones flexibles y ayuda a reducir la flacidez y las arrugas que acompañan a la exposición a los rayos UV y el envejecimiento normal de la piel.
Richard Willstätter sintetizó Prolina por la reacción de sal de sodio de malonato de dietilo con 1,3-dibromopropano en 1900. En 1901, Hermann Emil Fischer aislado Prolina de la caseína y los productos de descomposición del éster γ-ftalimido-propylmalonic.
El aminoácido que mejora la textura de la piel y ayuda a la formación de colágeno y ayuda a contener la pérdida de colágeno durante el envejecimiento.
Su molécula contiene un grupo amino secundario (> NH) en lugar del grupo amino primario (> NH2) característico de la mayoría de los aminoácidos.
A diferencia de otros aminoácidos, la Prolina, primero aislada de la caseína (1901), es fácilmente soluble en alcohol. El colágeno, la principal proteína del tejido conectivo, produce alrededor del 15 por ciento de Prolina.
Es uno de varios aminoácidos llamados no esenciales; es decir, los animales pueden sintetizarlo a partir del ácido glutámico y no requieren fuentes dietéticas.
Prolina ayuda al cuerpo a descomponer las proteínas para usarlas en la creación de células sanas en el cuerpo. Es absolutamente esencial para el desarrollo y el mantenimiento de una piel y tejidos conectivos sanos, especialmente en el sitio de una lesión traumática del tejido.
La Prolina y la lisina (otro de los aminoácidos que es importante para la síntesis de proteínas) son necesarias para producir hidroxiProlina e hidroxilisina, dos aminoácidos que forman colágeno. El colágeno ayuda a sanar el cartílago y amortiguar las articulaciones y las vértebras.
Por esta razón, la suplementación con Prolina puede resultar beneficiosa para el tratamiento de afecciones como la osteoartritis, las cepas persistentes de tejidos blandos y el dolor de espalda crónico.
El cuerpo necesita Prolina para mantener el tejido muscular también. Se han observado disminuciones en los niveles de Prolina en corredores de resistencia prolongados y otros después de un ejercicio prolongado.
Los atletas serios que someten a su cuerpo a entrenamientos rutinarios y rigurosos tal vez quieran tomar un suplemento que contenga Prolina para evitar perder la masa muscular: el cuerpo comienza a sacrificar su músculo por energía cuando el suministro de glucosa es bajo.
Prolina es un aminoácido no esencial. El cuerpo produce Prolina a partir del ácido glutámico, y la deficiencia es rara en individuos sanos con una dieta saludable.
Sin embargo, las personas que se recuperan de una lesión traumática, en particular lesiones de la piel como quemaduras graves, pueden querer complementar este aminoácido.
Las personas con dolor causado por la insuficiente formación de cartílago o colágeno también podrían beneficiarse con Prolina adicional en su dieta.
La carne, los lácteos y los huevos son las mejores fuentes naturales de Prolina; los vegetarianos o aquellos con una dieta baja en proteínas deben considerar seriamente un suplemento de aminoácidos de combinación que contenga, entre otros aminoácidos, Prolina.
Los suplementos de Prolina están disponibles en cápsulas y tabletas independientes, pero este aminoácido también se incluye a menudo en suplementos comercializados para el tratamiento de afecciones específicas.
Por ejemplo, herpes (en combinación con lisina), artritis o dolor de espalda, o en suplementos o deportes, bebidas comercializadas para fisicoculturistas y atletas.
La Prolina puede estar en suplementos utilizados para promover la salud cardiovascular, generalmente en combinación con vitamina C.
La dosis terapéutica recomendada es de entre 500 miligramos y 1,000 miligramos diarios, en combinación con vitamina C. Las personas con enfermedad hepática o renal no deben tomar este o ningún otro suplemento de aminoácidos sin antes consultar a su médico.
Obtener demasiado de un aminoácido puede desequilibrar el ciclo del ácido cítrico, lo que hace que el hígado y los riñones trabajen más arduamente para eliminar las toxinas.
Prolina (abreviado como Pro o P, codificado por los codones CCU, CCC, CCA y CCG) es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas.
Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en la forma protonada NH2 + en condiciones biológicas), un grupo ácido α-carboxílico (que está en forma de COO desprotonado en condiciones biológicas) y una pirrolidina de cadena lateral, clasificándolo como un aminoácido alifático no polar (a pH fisiológico).
No es esencial en humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo a partir del aminoácido L-glutamato no esencial.
La Prolina es el único aminoácido proteinogénico con una amina secundaria, ya que el grupo alfa-amino se une directamente a la cadena lateral, por lo que el carbono α es un sustituyente directo de la cadena lateral.
Historia y Etimología
Prolina fue aislado por primera vez en 1900 por Richard Willstätter, quien obtuvo el aminoácido mientras estudiaba N-metilProlina. Un año después, Emil Fischer publicó la síntesis de Prolina a partir del éster propilmalónico de ftalimida. El nombre Prolina proviene de la pirrolidina, uno de sus componentes.
La Prolina se aisló por primera vez de la caseína en 1901 y, a diferencia de cualquiera de los otros aminoácidos, es fácilmente soluble en alcohol. Es un aminoácido no esencial y se puede sintetizar a partir del ácido glutámico y no requiere fuentes dietéticas.
La Prolina es uno de los aminoácidos alifáticos cíclicos que es un componente principal de la proteína colágeno, la estructura del tejido conectivo que se une y es compatible con todos los demás tejidos.
La Prolina se sintetiza a partir del ácido glutámico antes de su incorporación al procolágeno durante la traducción del ARN mensajero. Después de que la proteína pro-colágeno se sintetiza, se convierte mediante modificación postraduccional en hidroxiprolina.
Sobre una base molar, la Prolina se incorpora a la proteína a una tasa del 4,2 por ciento con respecto a otros aminoácidos.
La Prolina mejora la textura de la piel y ayuda a la formación de colágeno y ayuda a contener la pérdida de colágeno durante el envejecimiento.
El colágeno en la piel contiene hidroxiProlina e hidroxilisina, que se forma a partir de Prolina y lisina, en la que el ácido ascórbico parece ser importante en esta conversión. El colágeno contiene aproximadamente 15% de Prolina.
También se cree que es importante en el mantenimiento de los músculos, las articulaciones y los tendones.
Biosíntesis
La Prolina se deriva biosintéticamente del aminoácido L-glutamato. El glutamato-5-semialdehído se forma primero por glutamato 5-quinasa (dependiente de ATP) y glutamato-5-semialdehído deshidrogenasa (que requiere NADH o NADPH).
Esto puede ciclarse espontáneamente para formar ácido 1-pirrolina-5-carboxílico, que se reduce a Prolina mediante pirroline-5-carboxilato reductasa (usando NADH o NADPH), o se convierte en ornitina por ornitina aminotransferasa, seguido de ciclación por ornitina ciclodeaminasa para formar Prolina.
Actividad Biológica
Se ha encontrado que la L-Prolina actúa como un agonista débil del receptor de glicina y de los receptores de glutamato ionotrópicos NMDA y no NMDA (AMPA/kainato). Se ha propuesto que sea una excitotoxina endógena potencial.
En las plantas, la acumulación de Prolina es una respuesta fisiológica común a diversos estreses pero también es parte del programa de desarrollo en los tejidos generativos (por ejemplo, polen).
Propiedades en Estructura Proteica
La estructura cíclica característica de la cadena lateral de la Prolina proporciona a la Prolina una rigidez conformacional excepcional en comparación con otros aminoácidos. También afecta la tasa de formación de enlaces peptídicos entre Prolina y otros aminoácidos.
Cuando la Prolina se une como una amida en un enlace peptídico, su nitrógeno no está unido a ningún hidrógeno, lo que significa que no puede actuar como donante de enlace de hidrógeno, pero puede ser un aceptor de enlace de hidrógeno.
La formación de enlaces peptídicos con Pro-tRNAPro entrante es considerablemente más lenta que con cualquier otro ARNt, que es una característica general de los N-alquilaminoácidos.
La formación de enlaces peptídicos también es lenta entre un ARNt entrante y una cadena que termina en Prolina, con la creación de enlaces Prolina-Prolina más lentos de todos.
La excepcional rigidez conformacional de la Prolina afecta la estructura secundaria de las proteínas cercanas a un residuo de Prolina y puede explicar la mayor prevalencia de Prolina en las proteínas de los organismos termófilos.
La estructura secundaria de la proteína se puede describir en términos de los ángulos diedros φ, ψ y ω de la cadena principal de la proteína. La estructura cíclica de la cadena lateral de la Prolina bloquea el ángulo φ a aproximadamente -65 °.
Prolina actúa como un disruptor estructural en el medio de elementos de estructuras secundarias regulares tales como hélices alfa y hojas beta, sin embargo, la Prolina se encuentra comúnmente como el primer residuo de una hélice alfa y también en las hebras de borde de las láminas beta.
La Prolina también se encuentra comúnmente en los giros (otro tipo de estructura secundaria) y ayuda en la formación de giros beta. Esto puede explicar el hecho curioso de que la Prolina usualmente está expuesta a solventes, a pesar de tener una cadena lateral completamente alifática.
Múltiples Prolinas y/o hidroxiProlinas en una fila pueden crear una hélice de poliProlina, la estructura secundaria predominante en el colágeno.
La hidroxilación de Prolina por la prolil hidroxilasa (u otras adiciones de sustituyentes que retiran electrones tales como flúor) aumenta significativamente la estabilidad conformacional del colágeno.
Por lo tanto, la hidroxilación de Prolina es un proceso bioquímico crítico para mantener el tejido conectivo de organismos superiores.
Las enfermedades graves tales como el escorbuto pueden ser el resultado de defectos en esta hidroxilación, por ejemplo, mutaciones en la enzima prolil hidroxilasa o falta del cofactor necesario de ascorbato (vitamina C).
Isomerización Cis-trans
Los enlaces peptídicos a la Prolina y a otros aminoácidos N-sustituidos (tales como la sarcosina), son capaces de poblar los isómeros Cis y trans.
La mayoría de los enlaces peptídicos adoptan abrumadoramente el isómero trans (típicamente 99.9% en condiciones no entrenadas), principalmente porque el hidrógeno amida (isómero trans) ofrece menos repulsión estérica al átomo Cα precedente que el siguiente átomo Cα (isómero cis).
Por el contrario, los isómeros cis y trans del enlace peptídico X-Pro (donde X representa cualquier aminoácido) experimentan choques estéricos con la sustitución cercana y tienen una diferencia de energía mucho menor.
Por lo tanto, la fracción de enlaces peptídicos X-Pro en el isómero cis en condiciones no entrenadas es significativamente elevada, con fracciones cis típicamente en el intervalo de 3-10%.
Sin embargo, estos valores dependen del aminoácido precedente, con Gly y restos aromáticos que producen fracciones incrementadas del isómero cis.
Se han identificado fracciones Cis de hasta 40% para enlaces peptídicos Aromatic-Pro
Desde un punto de vista cinético, la isomerización cis-trans-Prolina es un proceso muy lento que puede impedir el avance del plegamiento proteico atrapando uno o más restos de Prolina cruciales para el plegamiento en el isómero no nativo, especialmente cuando la proteína nativa requiere el isómero cis.
Esto se debe a que los residuos de Prolina se sintetizan exclusivamente en el ribosoma como la forma de isómero trans. Todos los organismos poseen enzimas prolil isomerasa para catalizar esta isomerización, y algunas bacterias tienen prolil isomerasas especializadas asociadas con el ribosoma.
Sin embargo, no todas las Prolinas son esenciales para el plegamiento, y el plegamiento de proteínas puede avanzar a una velocidad normal a pesar de tener confórmeros no nativos de muchos enlaces peptídicos X-Pro.
Usos
La Prolina y sus derivados se usan a menudo como catalizadores asimétricos en reacciones de organocatálisis con Prolina. La reducción de CBS y la condensación aldólica catalizada por Prolina son ejemplos destacados.
En la elaboración de cerveza, las proteínas ricas en Prolina se combinan con polifenoles para producir turbidez (turbidez).
L-Prolina es un osmoprotector y, por lo tanto, se utiliza en muchas aplicaciones farmacéuticas y biotecnológicas.
El medio de crecimiento utilizado en el cultivo de tejidos vegetales puede complementarse con Prolina. Esto puede aumentar el crecimiento, tal vez porque ayuda a la planta a tolerar las tensiones del cultivo de tejidos.
Para conocer el papel de la Prolina en la respuesta al estrés de las plantas, consulte § Actividad biológica.
Función y Beneficios de la Prolina
La Prolina se asocia con la producción de colágeno que promueve la piel sana, las articulaciones, los tendones y el músculo cardíaco.
La Prolina ayuda a fortalecer el músculo cardíaco, el metabolismo de la Prolina está conectado a las enzimas que requieren niacina y vitamina C.
Ayuda a fortalecer el músculo cardíaco, mejora la textura de la piel y ayuda a la formación de colágeno y ayuda a contener la pérdida de colágeno durante el envejecimiento.
Prolina da lugar al ácido glutámico que es un aminoácido importante. Este ácido glutámico da lugar a compuestos muy importantes como el glutatión, la glutamina, el ácido gamma aminobutírico, el alfa cetoglutarato, etc.
Prolina es intercambiable con la ornitina, por lo que también puede conducir a la formación de urea. Por otro lado, también se ha encontrado que la ornitina forma Prolina. La Prolina también se convierte en hidroxiProlina por reacción posterior a la traducción que se produce después de que se ha incorporado a la molécula de proteína.
Por lo tanto, la Prolina es también un aminoácido importante. Sus suplementos también están disponibles en el mercado. Estos son especialmente importantes en aquellas personas que sufren de enfermedades debido a la deficiencia de colágeno y también en aquellos que sufren de trastornos de la piel y lesiones.
El colágeno en la piel contiene hidroxiProlina e hidroxilisina, que se forma a partir de Prolina y lisina, en la que el ácido ascórbico parece ser importante en esta conversión. El colágeno contiene aproximadamente 15% de Prolina. También se cree que es importante en el mantenimiento de los músculos, las articulaciones y los tendones.
Fuentes Ricas de Alimentos de Prolina
No es tan necesario obtenerlo de la comida, ya que se forma en nuestro cuerpo. Pero está rico en la carne, muchas de las fuentes incluyen:
Espárragos, aguacates, brotes de bambú, frijoles, levadura de cerveza, brócoli rabe, salvado de arroz integral, repollo, caseinato, cebollín, productos lácteos, huevos, pescado, lactoalbúmina, legumbres, carne, nueces, mariscos, algas marinas, semillas, soja, espinacas, berro, suero de leche, cereales integrales.
Síntomas de la Deficiencia De Prolina
Ninguno: se obtiene fácilmente y está disponible para el cuerpo.
Especialidades
La Prolina es uno de los dos aminoácidos que no siguen la trama típica de Ramachandran, junto con la glicina. Debido a la formación del anillo conectado al carbono beta, los ángulos ψ alrededor del enlace peptídico tienen menos grados permisibles de rotación.
Como resultado, a menudo se encuentra en «giros» de proteínas ya que su entropía libre (ΔS) no es tan comparativamente grande como para otros aminoácidos y, por lo tanto, en una forma plegada contra desplegada, el cambio en la entropía es menor.
Además, la Prolina rara vez se encuentra en estructuras α y β, ya que reduciría la estabilidad de tales estructuras, porque su cadena lateral α-N solo puede formar un enlace de hidrógeno.
Además, la Prolina es el único aminoácido que no forma un color azul/púrpura cuando se desarrolla rociando con ninhidrina para su uso en cromatografía. La Prolina, en cambio, produce un color naranja/amarillo.
