Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores para iniciar reacciones químicas complejas.
Todas las reacciones químicas requieren algo de energía para comenzar. La energía requerida para que la reacción se desarrolle se llama energía de activación.
Muchas de las reacciones químicas más simples requieren tan poca energía que pueden ocurrir a temperaturas relativamente bajas sin ninguna influencia externa.
Cuando se agrega calor, la energía de calor adicional es a menudo suficiente para que se desarrollen muchas otras reacciones. Las reacciones más complejas requieren algún otro estímulo o catalizador para comenzar.
Función
Las enzimas actúan como catalizadores para las reacciones químicas al cambiar uno o más de los reactivos, llamados sustratos, de una manera que reduce la energía de activación lo suficiente como para que comience la reacción.
Algunas reacciones no ocurrirán sin sus enzimas específicas. Con algunas otras, la enzima no es necesaria, pero lo hace más fácil.
A diferencia de los reactivos, las enzimas no se consumen durante la reacción. Una holoenzima es una forma de enzima completa y catalíticamente activa. Está formada por una apoenzima conjuntamente con su cofactor.
Esa parte compuesta por proteína de la holoenzima se llama apoenzima, mientras que la parte no proteica se llama grupo protésico.
Una apoenzima es una forma inactiva de enzima que carece de la asociación de unas coenzimas y/o unos cofactores. Por lo tanto, las enzimas simples también se denominan apoenzimas. Así, cuando una enzima es activada por una coenzima o cofactor, se convierte en una haloenzima.
La apoenzima, carece de actividad biológica y por lo tanto, es catalíticamente inactiva hasta que se une por el cofactor apropiado.
La mayoría de los cofactores no están unidos covalentemente sino que están estrechamente vinculados. Sin embargo, los grupos protésicos orgánicos tales como un ion de hierro o una vitamina pueden unirse covalentemente.
Los ejemplos de holoenzimas incluyen el ADN polimerasa y el ARN polimerasa que contienen múltiples subunidades de proteínas.
Los cofactores pueden ser orgánicos o inorgánicos, siendo los iones metálicos inorgánicos los más comunes. Los cofactores se unen y se liberan del sitio activo de una enzima, como un sustrato.
El buen funcionamiento del cuerpo se debe al hecho de que algunos cooperadores tienen la capacidad de separarse de sus respectivas apoenzimas y realizar funciones específicas.
El ejemplo más conocido de esto es la nicotinamida adenina dinucleótido y el flavín adenín dinucleótido, dos coenzimas de las enzimas deshidrogenasas que, tras la captura de hidrógeno, se separan de la apoenzima.
Su función principal se realiza en el metabolismo de todo ser vivo, con una función importante en el ciclo de Krebs.
Tipos de enzimas
En su mayoría, las enzimas son de naturaleza proteínica. Sobre la base de la composición existen dos tipos de enzimas:
- Proteoenzima o enzimas simples: contienen solo aminoácidos, consta solo de proteína.
- Holoenzima o enzimas conjugadas: se compone de proteínas y parte no proteica, es decir de una enzima simple y un cofactor, que es requerido para la actividad biológica.
Factores
Las enzimas funcionan eficientemente en asociación con varios factores que mejoran su actividad.
Cofactores
Son pequeñas moléculas inorgánicas no proteicas, que llevan a cabo reacciones químicas que no pueden ser realizadas por el estándar de 20 aminoácidos.
Los cofactores incluyen iones metálicos como Fe, Cu, Mg, también puede ser una molécula orgánica como la vitamina B.
A veces, la enzima sola no es suficiente para que funcione una reacción y los cofactores hacen que esta logre funcionar.
Esta molécula actúa iniciando o aumentando la acción de una enzima, inhibiendo cualquier proceso que inactive una enzima o que reduzca su eficacia, ya sea de forma competitiva o no competitiva.
Coenzimas
Son moléculas orgánicas que no son proteínas y, en su mayoría, derivados de vitaminas solubles en agua por fosforilación. Un ejemplo de coenzima incluyen los pirofosfatos de tiamina, los dinucleótidos de flavina adenina, y las biotinas. Las coenzimas son los cofactores orgánicos.
Estas moléculas orgánicas, forman parte de los sitios activos de sus enzimas proteicas. Dado que la coenzima forma parte del sitio activo de la enzima, la enzima no puede trabajar en el sustrato sin ella.
Los cosustratos son coenzimas que se unen temporalmente a la enzima, se liberarán en algún momento y es probable que se vuelvan a unir más tarde.
Una coenzima que está muy unida y no se libera, se denomina grupo protésico.
