Pertenece a las llamadas endopeptidasas, y es secretada por el páncreas para ayudar en la digestión de los alimentos.
La tripsina divide las moléculas de proteínas en ciertos sitios dentro de la cadena de proteínas.
Debido a que la tripsina es altamente proteolítica, el páncreas secreta una forma inactiva de esta enzima (tripsinógeno) en el intestino delgado, donde la enteroquinasa escinde el hexapéptido N-terminal y activa la enzima.
La tripsina, como la mayoría de las otras enzimas digestivas, solo puede funcionar adecuadamente a un cierto pH.
El rango de pH óptimo para la tripsina es entre 7 y 8 , que corresponde al rango de pH en una persona sana en el intestino delgado.
Si este rango cambia, la tripsina ya no puede ser lo suficientemente efectiva y, como consecuencia, la absorción de proteínas de la dieta puede verse afectada.
La tripsina es más efectiva en proteínas parcialmente digeridas. También digiere algunas proteínas, como las protaminas y las histonas, que no pueden ser digeridas por la pepsina.
Los productos de la digestión con tripsina son aminoácidos y varios polipéptidos.
Se ha informado de una rara deficiencia hereditaria de tripsinógeno que da como resultado un deterioro significativo de la digestión de proteínas.
Los síntomas incluyen inhibición severa del crecimiento, hipoproteinemia, edema y diarrea.
La evaluación de las enzimas pancreáticas en tales casos revela una ausencia completa de tripsinógeno. Además, se encuentran niveles séricos elevados de tripsina en individuos con fibrosis quística.
La tripsina es una serina proteasa y escinde selectivamente después de los enlaces peptídicos de la región intestinal después de los aminoácidos lisina, arginina y también después de la cisteína modificada.
A diferencia de la mayoría de las enzimas, las proteinasas no están especializadas en ciertas proteínas, sino en ciertas características estructurales de las proteínas.
Esto es especialmente importante para el proceso digestivo, ya que el intestino delgado de otra manera necesitaría su propia enzima digestiva para cada tipo de proteína.
Además, las endopeptidasas son una herramienta importante en la secuenciación analítica química de las proteínas.
Las proteínas cortadas (desnaturalizadas) se hidrolizan fácilmente, es decir, se combinan con agua en los extremos libres para unir las moléculas de agua.
Esto aumenta el área de superficie de los alimentos ingeridos y acelera el proceso digestivo en un mecanismo autorreforzante.
Una función y efecto similar ha liberado la pepsina de la pared del estómago.
Las proteasas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas son secretadas por el páncreas como precursores inactivos de zimógeno.
La enzima enteropeptidasa intestinal, que está unida al epitelio intestinal, por lo que controla la conversión del tripsinógeno precursor en tripsina.
La tripsina se activa (retroalimentación positiva) y a su vez convierte el quimotripsinógeno, la proelastasa y la procoxipeptidasa y otras enzimas inactivas en sus formas activas (quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa).
Por lo tanto, la tripsina desencadena una cascada de activación, que es crucial para la digestión de las proteínas de los alimentos. En caso de deficiencia, se producen trastornos graves en el cuerpo y, sobre todo, en el intestino grueso, en la putrefacción.
Función de la tripsina
La tripsina, es una enzima que actúa para degradar las proteínas. A menudo se le denomina enzima proteolítica o proteinasa.
La tripsina es una de las tres principales proteinasas digestivas, las otras dos son pepsina y quimotripsina.
En el proceso digestivo, la tripsina actúa con las otras proteinasas para descomponer las moléculas de proteínas de la dieta en sus péptidos y aminoácidos componentes.
La tripsina es una enzima que se produce en el páncreas y es de gran importancia para la digestión de los humanos.
Activa otras enzimas digestivas del páncreas en el intestino, que a su vez descomponen las proteínas que se ingieren con los alimentos.
Estos pueden ser retomados en el curso posterior del paso a través del intestino. Por lo tanto, la tripsina como activador de varias enzimas digestivas es importante para la absorción de proteínas.
La tripsina continúa el proceso de digestión (que comienza en el estómago) en el intestino delgado, donde hay un ambiente ligeramente alcalino (aproximadamente pH 8) promueve su actividad enzimática máxima.
La tripsina, producida en forma inactiva por el páncreas, es notablemente similar en composición química y estructura a la otra proteasa pancreática principal, la quimotripsina.
Ambas enzimas también parecen tener mecanismos de acción similares; residuos de histidina y serina se encuentran en los sitios activos de ambos.
La principal diferencia entre las dos moléculas parece estar en su especificidad, es decir, cada una es activa solo contra los enlaces peptídicos en las moléculas de proteínas que tienen grupos carboxilo donados por ciertos aminoácidos.
Para la tripsina, estos aminoácidos son arginina y lisina, para la quimotripsina son tirosina, fenilalanina, triptófano, metionina y leucina.
La tripsina es la más discriminatoria de todas las enzimas proteolíticas en términos del número restringido de enlaces químicos que atacará.
Los químicos interesados en la determinación de la secuencia de aminoácidos de las proteínas han hecho un buen uso de este hecho.
La tripsina se emplea ampliamente como reactivo para la escisión ordenada y sin ambigüedades de tales moléculas.
Las enzimas que activan la tripsina pueden, a su vez, descomponer las proteínas de los alimentos y descomponerlas en los llamados oligopéptidos.
Estos pueden ser absorbidos más fácilmente en el intestino delgado y transportados a través de la circulación a varios lugares del cuerpo.
El cuerpo necesita los componentes proteicos para producir sus propias proteínas.
Estos se utilizan, por ejemplo, para la estructura del cuerpo en forma de piel, tejido conectivo, músculo o hueso. Pero también como hormonas, anticuerpos para el sistema inmunitario o para el transporte de oxígeno, el cuerpo necesita proteínas.
En los laboratorios de cultivo celular, la tripsina se usa para disolver las células adherentes del fondo de las placas de cultivo o para separar las células.
Mientras las células no se traten con tripsina durante demasiado tiempo, no se dañarán y solo se dividirán las proteínas extracelulares.
Además de la tarea principal de la digestión, la tripsina también puede reducir el dolor que ocurre, por ejemplo, en el contexto de la artritis.
Además, juega un papel en la degradación de varios complejos en enfermedades autoinmunes y puede prevenir la agregación plaquetaria excesiva. Esto último ocurre porque la tripsina activa otras enzimas, como la plasmina, que a su vez disuelve la fibrina y disuelve la red cohesiva de plaquetas.
Tripsinógeno
La tripsina es una enzima que tiende a escindir otras proteínas. Por lo tanto, es muy importante que esta función no entre en vigor en el lugar de fabricación, es decir, en el páncreas.
Para evitar esto, la tripsina se produce en un precursor inactivo. Este precursor también se llama proenzima y en el caso de la tripsina es el tripsinógeno.
Durante la ingestión, el tripsinógeno precursor inactivo se libera del páncreas y se activa en el intestino delgado.
Esto lo hace otra enzima llamada entereopeptidasa. En el proceso, partes del tripsinógeno se separan, lo que resulta en la forma activa de la tripsina.
En el diagnóstico de algunas enfermedades, como la fibrosis quística, es importante medir los niveles de tripsina en el cuerpo humano.
Para este propósito, se puede determinar la cantidad de tripsinógeno en el cuerpo, ya que esto está directamente relacionado con la cantidad de tripsina disponible.
Antitripsina
La antitripsina es un inhibidor de la proteasa. Esto significa que la antitripsina puede evitar que la tripsina cumpla su misión y divida las proteínas.
La antitripsina generalmente se conoce como alfa-1-antitripsina , ya que es detectable en un método de detección (electroforesis de proteínas) en la denominada fracción alfa-1.
Se produce principalmente en el hígado y es importante para evitar una excesiva inflamación en el cuerpo mediante la inhibición de diversas enzimas, tales como tripsina, plasmina.
En el caso de una deficiencia, se produce un deterioro grave del hígado pero también de los pulmones.
Inhibidores de la tripsina
Los inhibidores de la tripsina son péptidos que impiden que la tripsina desarrolle su efecto en el intestino o pueden restringirlos.
Si la tripsina está bloqueada no puede cumplir su función como activador de otras enzimas digestivas en el intestino.
Los inhibidores de tripsina se encuentran en varios alimentos.
Un representante conocido es la soya que contiene inhibidores crudos de los inhibidores de tripsina.
El consumo de soja cruda, por lo tanto se puede utilizar para la perturbación de la digestión de proteínas al llegar en el intestino.
Para evitar esto, los frijoles de soya deben hervirse antes del consumo, ya que esto inactivará los inhibidores de tripsina.
Para la harina de soya, debe asegurarse de que se haya sometido a un proceso de tostado, ya que también elimina los inhibidores de tripsina. De lo contrario, podrían ocurrir problemas digestivos.
Valores de laboratorio de la tripsina
Para determinar el valor de tripsina, se necesita una muestra de sangre . A partir de esto, se puede determinar la cantidad de tripsina presente por análisis de laboratorio.
La actividad de la tripsina puede detectarse mediante N-benzoil-D, L-arginina-p-nitroanilina, es escindida por la tripsina arginina y se forma p-nitroanilina.
La concentración de p-nitroanilina se puede detectar espectroscópicamente a una longitud de onda de 410 nm.
El valor es entre 10 y 57 μg por litro de sangre en una persona sana.
En general, el valor de la tripsina se determina si se sospecha que puede haber una inflamación aguda del páncreas: una pancreatitis.
Para esto, sin embargo, se deben determinar otros parámetros, como el valor de elastasa.
Tripsina alta
Si el valor de la tripsina en la sangre aumenta, esto significa que ya existe una cantidad excesiva de la enzima digestiva del páncreas.
La secreción excesiva de tripsina puede ser causada por inflamación aguda del páncreas , pancreatitis. Pero también puede ser un impulso de la pancreatitis crónica, que ya existe desde hace más tiempo.
Además, un tumor del páncreas o una fibrosis quística pueden considerarse posibles causas.
Si se sospecha una de estas enfermedades, se deben evaluar otros parámetros del páncreas para aclararlos.
Otra posible causa del aumento de la tripsina es la insuficiencia renal.
Tripsina baja
Dado que la tripsina es un componente crucial de la cascada de activación de las enzimas digestivas en el intestino, la deficiencia conduce a una digestión inadecuada y en la absorción de proteínas de la dieta.
La falta de absorción de proteínas en la dieta conduce a la pérdida de peso y síntomas de deficiencia debido a la falta de proteínas en el cuerpo humano.
Además, hay una llamada descomposición intestinal con una acumulación de compuestos que contienen nitrógeno. Esto también puede ser reconocido por las fibras de carne en las heces.
Preparación de tripsina
La tripsina, como muchas otras enzimas digestivas, se produce en el páncreas , más específicamente, en la parte exocrina del páncreas.
Allí, primero se libera como un tripsinógeno proenzimático y luego se convierte en el intestino delgado por la enzima entereopeptidasa en una forma activa, que a su vez puede activar otras enzimas digestivas.
La tripsina es una enzima cuyas preparaciones comerciales se derivan de fuentes animales como el páncreas de buey.
Usos
La tripsina se usa por vía oral como un suplemento para enzimas digestivas junto con amilasa, lipasa y otras proteasas.
Tambien se usa con bromelina y otros compuestos para el tratamiento de la osteoartritis.
La tripsina también se usa por vía tópica para limpiar heridas y úlceras, y para eliminar restos de tejidos necróticos.
Los productos en aerosol recetados con tripsina, bálsamo de Perú y aceite de ricino se usan tópicamente para el desbridamiento enzimático y para promover la curación de heridas y úlceras necróticas de la mucosa oral.
Estos compuestos son conocidos como: Proteinasa, Enzima Proteolítica, Tripsin, Tripsina, Trypsine.
Efectos secundarios
La tripsina ha resultado muy segura cuando los profesionales médicos la usan tópicamente para el desbridamiento de heridas.
No hay información suficiente sobre la seguridad de la tripsina para sus otros usos.
Tampoco hay información de los efectos secundarios durante el embarazo o la lactancia por lo que su uso debe ser bajo estricta supervisión de un médico.
Tópicamente, los posibles efectos secundarios asociados con la tripsina incluyen ardor transitorio y dolor localizado.
Interacciones
No hay interacciones medicamentosas conocidas, tampoco se conocen interacciones de suplementos, hierbas o alimentos para la tripsina.
Dosis
La dosis correcta de cualquier suplemento requiere un análisis exhaustivo de muchos factores, incluyendo su edad, sexo, condiciones de salud, ADN y estilo de vida.
Uso oral
Para la osteoartritis, se ha administrado en 2 tabletas tres veces al día un producto enzimático combinado (Phlogenzym), que contiene rutina 100 mg, tripsina 48 mg y bromelina 90 mg.
Uso tópico
Los productos de desbridamiento de heridas (Dermuspray, Granulderm, Granulex y GranuMed) que contienen tripsina, bálsamo de Perú y aceite de ricino están aprobados por la FDA como medicamentos recetados.
