Hablamos de una sustancia altamente compleja que está presente en todos los organismos vivos.
Las proteínas son de gran valor nutricional y están directamente involucradas en los procesos químicos esenciales para la vida.
La importancia de las proteínas fue reconocida por los químicos a principios del siglo XIX, incluido el químico sueco Jöns Jacob Berzelius, quien en 1838 acuñó el término proteína, una palabra derivada de los proteios griegos, que significa «ocupar el primer lugar».
Las proteínas son específicas de las especies, es decir, las proteínas de una especie difieren de las de otra especie.
También son órganos específicos; por ejemplo, dentro de un solo organismo, las proteínas musculares difieren de las del cerebro y el hígado.
Una molécula de proteína es muy grande en comparación con las moléculas de azúcar o sal.
Los aminoácidos se unen para formar largas cadenas, como las cuentas están dispuestas en una cuerda.
Hay alrededor de 20 aminoácidos diferentes que ocurren naturalmente en las proteínas.
Las proteínas de función similar tienen una composición y secuencia de aminoácidos similares.
Aunque todavía no es posible explicar todas las funciones de una proteína a partir de su secuencia de aminoácidos, las correlaciones establecidas entre la estructura y la función se pueden atribuir a las propiedades de los aminoácidos que componen las proteínas.
Los animales no rumiantes, incluidos los humanos, obtienen proteínas principalmente de los animales y sus productos, por ejemplo, carne, leche y huevos.
El contenido de proteínas de los órganos animales suele ser mucho mayor que el del plasma sanguíneo.
La cantidad de aminoácidos y péptidos libres en los animales es mucho menor que la cantidad de proteína.
Las moléculas de proteínas se producen en las células mediante la alineación gradual de los aminoácidos y se liberan en los fluidos corporales solo después de que se completa la síntesis.
El alto contenido de proteínas de algunos órganos no significa que la importancia de las proteínas esté relacionada con su cantidad en un organismo o tejido, por el contrario, algunas de las proteínas más importantes, como las enzimas y las hormonas, se producen en cantidades extremadamente pequeñas.
La importancia de las proteínas está relacionada principalmente con su función.
Todas las enzimas identificadas hasta ahora son proteínas.
Las enzimas, que son los catalizadores de todas las reacciones metabólicas, permiten que un organismo acumule las sustancias químicas necesarias para la vida (proteínas, ácidos nucleicos , carbohidratos y lípidos) para convertirlas en otras sustancias y degradarlas.
La vida sin enzimas no es posible, y hay varias hormonas proteicas con importantes funciones reguladoras.
En todos los vertebrados, la proteína respiratoria hemoglobina actúa como transportador de oxígeno en la sangre , transportando oxígeno desde los pulmones a los órganos y tejidos del cuerpo.
Un gran grupo de proteínas estructurales mantiene y protege la estructura del cuerpo animal.
Definición de proteína
Las proteínas pueden definirse como compuestos de masa molar alta que consisten en gran parte o en su totalidad en cadenas de aminoácidos.
En cuya estructura, un grupo amino está presente en el átomo de carbono adyacente al grupo carboxilo.
Los aminoácidos que tienen esta fórmula general se conocen como aminoácidos alfa (α). En su estructura, cuatro enlaces de un átomo de carbono (C α ) están ocupados por NH 2 , COOH, H y R moléculas.
Donde R puede ser cualquier compuesto que determine las propiedades de un aminoácido y se conoce como la cadena lateral del aminoácido.
Composición de la molécula de proteína
Condensación de aminoácidos
En condiciones favorables los aminoácidos polimerizan. El grupo a-amino de una molécula se une al grupo carboxilo de otra en una reacción de condensación.
Esto da como resultado la formación de un enlace peptídico. Los péptidos que contienen dos, tres y cuatro aminoácidos se llaman dipéptidos, tripéptidos y tetra-péptidos, respectivamente.
Estructura primaria de la proteína
El número y la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica y es la estructura primaria de la proteína.
La única forma de enlace en la estructura primaria de una proteína es el enlace peptídico.
Por convención, representamos la estructura de los péptidos que comienzan con el aminoácido cuyo grupo amino está libre y este extremo se denomina extremo N-terminal.
El otro extremo, por lo tanto, contiene un grupo carboxilo libre y se denomina extremo C-terminal.
Estructura secundaria de la proteína
La estructura primaria describe solo la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica.
Pero desde la estructura primaria no se puede entender la forma (conformación) de la molécula de proteína.
Ahora se establece que cada proteína aparece en la naturaleza en una conformación tridimensional única y particular.
La configuración fija del esqueleto polipeptídico se conoce como la estructura secundaria de la proteína.
Configuración y conformación de proteínas
Dos consideraciones están involucradas en la estructura secundaria de las proteínas.
Una consideración es la configuración, que se refiere a la relación geométrica entre un conjunto dado de átomos y la otra se refiere a la arquitectura tridimensional de la proteína.
La interconversión de los conformadores implica no la ruptura de los enlaces covalentes, sino la ruptura y la reformación de las fuerzas no covalentes (enlaces de hidrógeno) que estabilizan una conformación dada.
La conformación particular de una proteína es de inmensa importancia en las actividades biológicas.
Puede haber diferentes especies conformacionales para una proteína en particular, pero todas no pueden participar igualmente en acciones biológicas.
Estructura cuaternaria de la proteína
La estructura cuaternaria de una proteína define la estructura resultante de las interacciones entre unidades separadas de polipéptidos de una proteína que contiene más de un envío.
Clasificación de las proteínas
Al igual que los carbohidratos y los lípidos, las proteínas no podrían clasificarse solo en base a similitudes estructurales. Porque las moléculas de proteínas poseen grandes complejidades estructurales.
Las proteínas se pueden dividir en: fibrosas y globulares, simples y complejas y proteínas de la sangre, anticuerpos, hormonas enzimas, contráctiles y estructurales.
Clasificación de proteínas basada en la forma
Fibrosas
Son proteínas alargadas, por ejemplo, fibroína de seda, queratina, entre otras.
Tienen funciones primordialmente mecánicas y estructurales, que aseguran flexibilidad y resistencia y proporcionan protección externa, soporte y forma, también son insolubles en agua, ya que contienen aminoácidos hidrófobos.
Estos aminoácidos hidrófobos están presentes dentro y fuera de la estructura, facilitando estos últimos el empaquetamiento en estructuras más complejas.
Algunos ejemplos de las proteínas fibrosas son:
El colágeno
El colágeno constituye el componente proteico principal del tejido conectivo.
Se localizan en tejidos y órganos, como tendones, matriz orgánica del hueso, en porcentajes muy altos, también en el cartílago y en la córnea del ojo.
En los diferentes tejidos, forman estructuras diferentes, cada una capaz de satisfacer una necesidad particular.
Por ejemplo, en la córnea, las moléculas están dispuestas en una matriz casi cristalina, de modo que son virtualmente transparentes, mientras que en la piel forman fibras no muy entrelazadas y dirigidas en todas las direcciones, lo que garantiza la resistencia a la tracción de la propia piel.
Las keratinas α
Constituyen casi todo el peso seco de las uñas, pelo, y una gran parte de la capa exterior de la piel.
La elastina
Esta proteína proporciona elasticidad a la piel y a los vasos sanguíneos.
Globulares
Son las proteínas esféricas, compactas, como la albúmina de huevo, caesina y la mayoría de las enzimas.
Las proteínas fibrosas tienden a ser insolubles en agua y otros solventes, mientras que las proteínas globulares son solubles en agua y en soluciones de sal y agua.
Las proteínas globulares son más complejas que las proteínas fibrosas.
A diferencia de las proteínas fibrosas, que poseen funciones estructurales y mecánicas, las proteínas globulares tienen funciones de tipo:
- Enzimaticas.
- Hormonales.
- Transportadoras y receptoras de membranas.
- Transportadoras en la sangre de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno.
- Actúan como anticuerpos.
- Almacenamiento de energía.
La mioglobina, la hemoglobina y el citocromo c, son algunas de las proteínas globulares.
Clasificación de proteínas según su composición química
Proteínas simples
Están compuestas únicamente por aminoácidos son conocidas como homoproteínas, como la albúmina plasmática, el colágeno y la queratina.
La proteína simple está compuesta solo de α-aminoácidos. Por lo tanto, produce exclusivamente α-aminoácidos en la hidrólisis.
Estas proteínas se subdividen en función de su solubilidad en diversos disolventes.
Algunos ejemplos de proteínas simples son.
Albumina
Estas son solubles en agua y en soluciones salinas diluidas.
Las albúminas constituyen el grupo más importante y más común de proteínas simples.
Estos están presentes en la sangre (albúmina de suero).
Globulinas
Estas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas diluidas.
Son grupos ampliamente distribuidos de proteínas simples y están presentes como anticuerpos en suero sanguíneo y como fibrinógeno en sangre.
Histonas
Son solubles en agua e insolubles en hidróxido de amonio diluido. Las histonas contienen una alta proporción de aminoácidos básicos (lisina y arginina).
Estos se encuentran en asociación con ácidos nucleicos en la nucleoproteína de la célula.
Escleroproteínas (albuminoides)
Estos se caracterizan por su insolubilidad en agua y otros disolventes.
Las escleroproteínas tienen funciones estructurales y protectoras en el cuerpo.
Los ejemplos de escleroproteínas son la queratina (presente en el cabello, la piel y las uñas), el colágeno (presente en el hueso, el tendón y el cartílago) y la elastina (fibras elásticas de los tejidos conectivos).
Proteínas conjugadas
Algunas veces también llamadas heteroproteínas, contienen en su estructura una porción no proteica.
Tres ejemplos son las glucoproteínas, las cromoproteínas y las fosfoproteínas.
Estos están formados por a-aminoácidos y un material no proteico.
El material no proteico de la proteína conjugada se llama grupo protésico.
Los diferentes tipos de proteínas conjugadas se subdividen en función de su grupo protésico.
Dentro de las proteínas conjugadas están:
Fosfoproteínas
Estos están compuestos de α-aminoácidos y ácidos fosfóricos, su grupo protésico es el ácido fosfórico. Caesin, presente en la leche, es un miembro importante de este grupo.
La función de las fosfoproteínas es estructural, como la dentina o de reserva, como las caseínas de la leche.
Glicoproteínas
Tipicamente, consisten en ramas no más de 15 a 20 unidades de carbohidratos, donde se puede encontrar arabinosa, fucosa (6-deoxigalactosa), galactosa , glucosa, manosa, N-acetilglucosamina y ácido N-acetilneuramínico que se unen a la columna vertebral del polipéptido.
Algunos ejemplos de glicoproteínas son:
Glicoforina: la más conocida entre las glicoproteínas de membrana de eritrocitos.
Fibronectina: esta proteína ancla las células a la matriz extracelular a través de interacciones en un lado con colágeno u otras proteínas fibrosas, mientras que en el otro lado con membranas celulares,
todas las proteínas del plasma sanguíneo, excepto la albúmina.
Inmunoglobulinas o anticuerpos: contienen un carbohidrato o un derivado de carbohidratos como grupo protésico. La mucina, un componente de la saliva, es una glicoproteína.
Proteínas cromo
Son proteínas que contienen grupos protésicos coloreados, alunos ejemplos típicos son: hemoglobina y mioglobina, que se unen, respectivamente, a uno y cuatro grupos hemo, las rodopsinas, que se unen a la retina.
Su grupo prostético es un pigmento compuesto, como por ejemplo: la hemoglobina, que posee el pigmento que contiene hierro.
Nucleoproteínas
Aquí los grupos protésicos son polímeros complejos de masas molares altas y se denominan ácidos nucleicos (ADN y ARN). Las nucleo-proteínas están presentes en todas las células de plantas y animales.
Lipoproteínas
Consisten en ésteres de colesterol y fosfolípidos unidos a las moléculas de proteínas.
Con frecuencia se clasifican como lípidos compuestos. La mayoría de los lípidos en la sangre de los mamíferos se transportan en forma de complejos de lipoproteínas.
El sistema de transporte de electrones en las mitocondrias contiene una gran cantidad de lipoproteínas, estos también se encuentran en la vaina de mielina de los nervios y diferentes orgánulos celulares.
Clasificación por su función
Proteínas estructurales
Estas proteínas participan en la formación de diferentes partes del cuerpo. Más de la mitad de la proteína total del cuerpo de los mamíferos es el colágeno que se encuentra en la piel, el cartílago y el hueso.
Proteínas contráctiles
Estos tipos especiales de proteínas son responsables de la contracción y relajación de las células musculares, por ejemplo, la actina y la miosina.
Estas proteínas también están presentes en los animales unicelulares.
Enzimas
Representan la clase más grande de proteínas, se conocen casi 2,000 tipos diferentes de enzimas.
Las enzimas se llaman catalizadores biológicos y son vitales para cualquier actividad en el organismo vivo.
Hormonas
Muchas de las hormonas son proteínas en la naturaleza, por ejemplo, la insulina. Algunas otras hormonas son esteroides.
Anticuerpos
Los organismos superiores producen anticuerpos para destruir cualquier material extraño (antígeno) liberado en el cuerpo por un agente infeccioso. Las globulinas gamma son ejemplos de anticuerpos en mamíferos.
Proteínas de la sangre
Las albúminas, las globulinas y el fibrinógeno son los tres principales constituyentes proteicos de la sangre.
Clasificación de proteínas basada en sus funciones biológicas
Desde el punto de vista funcional, se pueden dividir en varios grupos.
Enzimas (catalizadores bioquímicos)
Casi todas las enzimas conocidas, y en el cuerpo humano, son proteínas (excepto algunas moléculas de ARN catalíticas llamadas ribozimas, es decir, enzimas de ácido ribonucleico).
Proteínas de transporte
Muchas moléculas pequeñas, orgánicas e inorgánicas, se transportan en el torrente sanguíneo y en los fluidos extracelulares, a través de las membranas celulares y dentro de las células de un compartimento a otro, mediante proteínas específicas.
Algunos ejemplos de proteínas de transporte son:
- Transporta el oxígeno desde los vasos sanguíneos alveolares hasta los capilares de los tejidos (hemoglobina).
- Transporte de hierro en la sangre (Transferrina) y
portadores de membrana. - Proteínas de unión a ácidos grasos, es decir, las proteínas involucradas en el transporte intracelular de ácidos grasos.
- Proteínas de las lipoproteínas plasmáticas, complejos macromoleculares de proteínas y lípidos responsables del transporte de triglicéridos, que de otro modo son insolubles en agua.
- La albúmina, que contiene ácidos grasos libres , bilirrubina, hormonas tiroideas.
Proteínas de almacenamiento
- La ferritina, encargada der almacena el hierro de forma intracelular de una forma no tóxica.
- Las caseínas, que actúan como reserva de aminoácidos para la leche.
- La fosvitina que contiene altas cantidades de fósforo.
- Prolaminas y glutelinas, que son las proteínas de almacenamiento en los cereales.
Proteínas que contribuyen al soporte mecánico
Las proteínas tienen un papel fundamental en la estabilización de muchas estructuras, algunos ejemplos son las α-queratinas, el colágeno y la elastina.
Proteínas generadoras de movimiento
Son responsables, entre otros, de la contracción de las fibras musculares (de las cuales la miosina es el componente principal), de
la propulsión de espermatozoides y microorganismos con flagelos.
También la separación de los cromosomas durante la mitosis, en la transmisión nerviosa como los receptores de acetilcolina en las sinapsis.
Hormonas
Muchas hormonas como la insulina, el glucagón y la hormona estimulante de la tiroides son proteínas.
Proteínas de protección contra agentes nocivos
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son glicoproteínas que reconocen antígenos expresados en la superficie de virus, bacterias y otros agentes infecciosos.
En este grupo están el interferón, el fibrinógeno y los factores de la coagulación de la sangre.
Proteínas e almacenamiento de energía
Las proteínas, y en particular los aminoácidos que las constituyen, actúan como un almacenamiento de energía, en segundo lugar solo el tejido adiposo, que en condiciones particulares, como un ayuno prolongado, puede llegar a ser esencial para la supervivencia.
De acuerdo a la naturaleza de las moléculas
- Proteínas ácidas: existen como aniones y contienen aminoácidos ácidos, como por ejemplo, grupos sanguíneos.
- Proteínas básicas: existen como cationes y son ricas en aminoácidos básicos, como por ejemplo, lisina, arginina, entre otras.
