Es un enlace covalente formado entre dos aminoácidos.
Los organismos vivos usan enlaces peptídicos para formar largas cadenas de aminoácidos, conocidas como proteínas.
Función
Las proteínas se usan en muchos roles, incluido el soporte estructural, catalizando reacciones importantes y reconociendo moléculas en el medio ambiente.
Por lo tanto, un enlace peptídico es la base de la mayoría de las reacciones biológicas. La formación de enlaces peptídicos es un requisito para toda la vida, y el proceso es muy similar en todas las formas de vida.
Formación de los enlaces peptídicos
A nivel molecular, se forma un enlace peptídico a través de una reacción de deshidratación. Dos aminoácidos se pueden unir entre sí cuando se eliminan dos hidrógenos y un oxígeno de las moléculas.
Un aminoácido presenta un grupo carboxilo para la reacción, y pierde un grupo hidroxilo en la reacción. El grupo amino del otro aminoácido pierde un hidrógeno.
El nitrógeno luego sustituye en lugar del grupo hidroxilo, formando un enlace peptídico. Esta es la razón por la que los enlaces peptídicos también se conocen como enlaces amidas sustituidos.
Los dos aminoácidos ahora se conocen como residuos, ya que han perdido varios átomos y ahora están covalentemente unidos entre sí.
El enlace carbono-nitrógeno formado en un enlace peptídico es diferente de los enlaces carbono-nitrógeno en otras partes de la molécula.
El oxígeno en el lado carboxilo del enlace es ligeramente negativo en carga. El nitrógeno conserva una carga ligeramente positiva.
Esta interacción hace que el carbono y el nitrógeno compartan más electores de lo que normalmente lo harían, y se establece un dipolo eléctrico.
Los electrones extra hacen que el enlace actúe como un doble enlace, que es rígido y no puede rotar.
Esta unidad de 6 moléculas se conoce como el grupo de péptidos y a menudo se representa como una bola o plano. Los carbonos en el centro de cada aminoácido tienen 4 enlaces iguales, y pueden rotar libremente.
Por lo tanto, cuando muchos aminoácidos se unen, forman cadenas de planos rígidos de átomos alrededor del enlace peptídico, conectados por enlaces de carbono flexibles.
Esto permite que una cadena de péptidos gire y se doble, lo que lleva a las formaciones avanzadas que pueden catalizar reacciones.
Mientras que los científicos han descubierto cómo conectar una cadena de varios aminoácidos, una proteína típica tiene miles de residuos conectados en serie.
Además, la reacción favorece a los aminoácidos individuales y requiere bastante energía de activación. Por lo tanto, crear proteínas sin enzimas no es fácil.
Para hacer esto de manera eficiente, las células han desarrollado un mecanismo para construir nuevas proteínas.
En el genoma de cada organismo, existen codones que describen diferentes aminoácidos. El genoma lleva la secuencia exacta de estos aminoácidos, que juntos producirán una proteína funcional.
Primero, la información debe copiarse en una molécula de ARN mensajero (ARNm). A continuación, los ARN de transferencia (ARNt) se unen a aminoácidos específicos.
Estos ARNt corresponden a diferentes codones de ARNm, que a su vez corresponden a diferentes codones de ADN.
El enlace peptídico real se forma en una macroestructura de proteína especial conocida como el ribosoma.
El ribosoma es una estructura celular muy grande y compleja que consta de proteínas, ARN y varios otros componentes que ayudan a catalizar la formación de un enlace peptídico.
Esto se conoce como la etapa de elongación de la síntesis de proteínas. El ribosoma ayuda a unir ARNt al ARNm correspondiente.
A su vez, el ARN cambia de forma ligeramente, lo que cataliza la reacción entre dos aminoácidos y expulsa una molécula de agua. La cadena sale del ribosoma.
El ribosoma, al ser una gran proteína en sí misma, cambia de forma luego de producirse la reacción, y se mueve más abajo en la cadena de ARNm, comenzando el proceso nuevamente.
Finalmente, se encuentra un codón que señala el final de la proteína, lo que permite que el ribosoma sepa que se ha creado la proteína completa. En este punto, el ARNm y la nueva proteína serán expulsados, y se tomará un nuevo ARNm, creando una proteína completamente diferente.
Toda la vida se basa en enlaces entre aproximadamente 20 aminoácidos diferentes, que todos los organismos usan y modifican para su propio propósito.
El número de combinaciones diferentes es ilimitado, mientras que los grupos peptídicos en proteínas forman cadenas principales peptídicas en todas las proteínas.
Los diferentes grupos unidos a cada aminoácido causan que la molécula se pliegue y doble en estructuras complicadas, debido a interacciones débiles entre las moléculas de diferentes grupos.
Por lo tanto, a través de los muchos millones de proteínas creadas por diferentes especies, existen varias estructuras muy similares que corresponden a secuencias similares de aminoácidos.
Debido a que los aminoácidos están conectados en una serie con una dirección similar, los científicos normalmente dibujan e identifican proteínas comenzando desde el lado amino o nitrógeno, y atravesando el terminal carboxilo como punto final.
