Definición: La pepsina es una enzima proteolítica que descompone las proteínas en péptidos.
Fue descubierta por el fisiólogo alemán Theodor Schwann, en 1836. En 1930, fue aislada en forma cristalina por John H. Northrop, del Instituto Rockefeller de Investigación Médica.
El revestimiento del estómago humano tiene millones de glándulas gástricas. Después de cada comida, estas glándulas realizan la función vital de secreción del jugo gástrico. Se encuentran diferentes tipos de células dentro de estas glándulas.
Estos incluyen las células parietales, las células principales, las células secretoras de moco y las células secretoras de hormonas.
Las células parietales secretan ácido clorhídrico y factor intrínseco, mientras que las células secretoras de moco secretan mucina. Las células principales producen y secretan pepsinógeno, que es el precursor de la enzima proteolítica pepsina.
Debe tenerse en cuenta que las células secretoras de hormonas en el estómago estimulan las glándulas gástricas para secretar el jugo gástrico.
Después de la ingestión de alimentos y su llegada al estómago, el nervio vago envía señales que estimulan la liberación de gastrina en el torrente sanguíneo.
Una vez que entra en contacto con las glándulas gástricas en el estómago, desencadena la secreción de jugo gástrico, que comprende ácido clorhídrico, moco y enzimas digestivas como renina y pepsina.
Función
La pepsina, la quimotripsina y la tripsina se clasifican en la categoría de enzimas proteolíticas. Estas enzimas están involucradas en la hidrólisis de proteínas en péptidos y aminoácidos al descomponerlas en enlaces peptídicos.
La pepsina es bastante efectiva en la descomposición de enlaces peptídicos en el caso de aminoácidos como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina.
La pepsina se secreta en forma de pepsinógeno, que es un zimógeno (proenzima o un precursor inactivo).
Es la liberación de ácido clorhídrico por las células parietales en el revestimiento del estómago lo que hace que el pepsinógeno precursor inactivo cambie a la forma activa de pepsina. El ácido clorhídrico ayuda a mantener la acidez óptima (pH 1-3) para la función de la pepsina.
En el estómago, las moléculas de pepsinógeno se digieren entre sí parcialmente, eliminando así los segmentos de las cadenas polipeptídicas y convirtiendo el pepsinógeno en pepsina.
La pepsina rompe los enlaces peptídicos entre los aminoácidos con las cadenas laterales hidrofóbicas en el medio de los polipéptidos. Por lo tanto, cambia los polipéptidos largos en polipéptidos cortos.
El proceso de conversión de proteínas en peptonas se puede lograr con la ayuda de pepsina preparada comercialmente. Una de las aplicaciones de pepsina se encuentra en la industria alimentaria, donde la enzima se utiliza para cuajar leche en la fabricación de queso.
También podría usarse para procesar proteína de soja y gelatina, a fin de impartirles una calidad de batido. Se puede usar para la preparación de hidrolizados de proteínas animales y vegetales que se pueden usar como agentes aromatizantes en alimentos o bebidas.
En la química de los alimentos, la pepsina se puede usar para evaluar la digestibilidad de las proteínas. La pepsina fue históricamente un aditivo de la goma de mascar marca Beemans por el Dr. Edward E. Beeman.
En la industria del cuero, se utiliza para eliminar los restos de tejido y cabello de las pieles y suavizarlas. También se usa en el análisis de laboratorio de varias proteínas.
Estructura
Básicamente, las proteínas son polímeros grandes unidos por enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se une al grupo amino de un aminoácido al grupo carboxilo de otro.
Las proteínas comprenden varios tipos de aminoácidos, con la diferencia en la naturaleza química de la cadena lateral. Cuando muchos aminoácidos se unen de esta manera, conduce a la formación de un péptido.
Los polipéptidos se forman cuando cientos de aminoácidos se unen de esta manera. En el caso de las proteínas, una o más cadenas polipeptídicas se mantienen juntas mediante interacciones no covalentes.
Tienen un extremo N, donde el grupo amino del aminoácido final está desvinculado, y un extremo C, donde el grupo carboxilo del aminoácido final está desvinculado.
El pepsinógeno tiene 44 aminoácidos adicionales en su extremo N-terminal. Durante la transformación del pepsinógeno en pepsina, se liberan estos 44 aminoácidos.
Mientras que la pepsina tiene menos residuos de aminoácidos básicos, tiene 44 residuos ácidos. Esta es la razón por la cual permanece estable a un pH extremadamente bajo.
Para evitar la autodigestión, las pepsinas deben almacenarse a temperaturas muy bajas que oscilan entre -80 ° C y -20 ° C.
La pepsina hidroliza los enlaces peptídicos de las proteínas, descomponiéndolas en fragmentos polipeptídicos más pequeños. Es activo en las condiciones ácidas que proporciona la presencia de jugo gástrico en el estómago.
El pH bajo del estómago se debe a la secreción de HCl por las glándulas gástricas. La fuerte acidez del estómago desnaturaliza las proteínas de los alimentos ingeridos, lo que aumenta la exposición de los enlaces peptídicos de la proteína.
La pepsina funciona mejor con la acidez del jugo gástrico normal, que tiene un pH que oscila entre 1.5 y 2.5. Debe notarse que la reacción para la conversión de pepsinógeno en pepsina requiere un valor de pH de menos de 5. La pepsina no es efectiva en el intestino, ya que los ácidos gástricos están neutralizados, con un valor de pH de 7.
Los impulsos del nervio vago, así como la secreción de gastrina y hormonas de secretina estimulan la liberación de pepsinógeno en el estómago, donde se mezcla con ácido clorhídrico y se convierte rápidamente en la enzima pepsina.
Debe notarse que la pepsina solo está involucrada en la degradación parcial de las proteínas. El sitio principal de la digestión de proteínas es el intestino, donde la tripsina, la quimotripsina (secretada por el páncreas) y otras trabajan en la digestión de las proteínas, descomponiéndolas en péptidos, que a su vez se convierten en aminoácidos.
