Péptidos – Aminoácidos: Hormonas Polipeptídicas, Neuropéptidos y Su Efecto En La Digestión

Los peptidos como cadenas de aminoacidos

¿Que son los Péptidos?

Son cadenas cortas de aminoácidos unidos entre sí. Si hay dos aminoácidos, entonces el péptido es un dipéptido. Del mismo modo, hay tripéptidos, tetrapéptidos, etc.

Si el número de aminoácidos en la cadena alcanza alrededor de diez, tales sustancias se llaman polipéptidos, mientras que los más grandes se llaman proteínas.

No existe un tamaño particular acordado en el que un polipéptido grande se convierta en una proteína pequeña, pero generalmente los polipéptidos tienen pesos moleculares de algunos miles, mientras que las proteínas tienen pesos moleculares de decenas de miles.

Dependiendo de qué aminoácidos estén involucrados, entre siete y diez aminoácidos agregarán aproximadamente 1000 al peso molecular.

Las moléculas de proteína en la dieta son digeridas por enzimas (que a su vez son proteínas especializadas), que los descomponen en longitudes cada vez más pequeñas, y la rotura ocurre en los enlaces peptídicos.

Los péptidos y aminoácidos son, por lo tanto, los productos de escisión final de la digestión de proteínas.

Los aminoácidos son el principal producto de degradación de proteínas que se absorbe en el intestino, pero también se absorben algunos tripéptidos, existiendo sistemas de portadores específicos en las células que recubren el intestino delgado para transportar estos pequeños péptidos desde el lumen a la sangre.

El dipéptido carnosina, formado a partir de los aminoácidos alanina e histidina, se identificó en el músculo hace un siglo, pero solo recientemente la investigación ha revelado sus propiedades y la probable variedad e importancia de sus funciones.

Se sabe que está presente también en el cerebro, donde puede actuar como un neurotransmisor.

En el músculo es probable que sea importante para hacer que los filamentos contráctiles sean más sensibles a los iones de calcio y para controlar la acidez interna de estas fibras.

Se ha sugerido que también puede ser un carroñero de radicales libres. Su fuerte unión con el zinc puede ser importante en la absorción conjunta del intestino de este oligoelemento esencial; y se están descubriendo interacciones fisiológicamente significativas entre la carnosina, el zinc y la histamina.

El tripéptido glutatión (ácido glutámico-cisteína-glicina) es un cofactor importante para muchas enzimas, lo que aumenta su actividad.

Hormonas polipeptídicas

Los polipéptidos controlan o desencadenan una gran cantidad de funciones corporales, actuando cerca o a una distancia del sitio en el que se producen y liberan.

La siguiente tabla brinda algunos ejemplos, que proporcionan el sitio de producción, el número de aminoácidos y una indicación de las funciones que promueven los polipéptidos.

Las proteínas generalmente se pliegan para formar formas tridimensionales particulares (que determinan sus acciones), pero los polipéptidos no están tan estructuralmente restringidos, por lo que en solución pueden adoptar muchas conformaciones.

Por ejemplo, la oxitocina y la vasopresina tienen aproximadamente mil conformaciones diferentes en solución, todas en equilibrio dinámico una con otra.

Una parte del polipéptido se une al receptor, mientras que las partes adyacentes giran y giran hasta que se alcanza la forma correcta. Por lo tanto, los polipéptidos usan un mecanismo de «cremallera» para unirse a los receptores de membrana.

Neuropéptidos

Hay muchos péptidos diferentes en las neuronas, liberados junto con otros neurotransmisores.

Algunos péptidos que originalmente se identificaron como hormonas, que se pensaba que se producían en un sitio en particular y que actuaban en ciertos lugares, se han encontrado más recientemente en otros lugares y tienen otras funciones.

El cuerpo utiliza el mismo péptido para diferentes propósitos. Por ejemplo, de la colecistoquinina (CCK), un polipéptido de 33 aminoácidos conocido durante muchas décadas como una hormona que se originó en el duodeno y causó el vaciamiento de la vesícula biliar.

Desde la década de 1980 se ha revelado que es un modulador de la actividad neuronal, producido por muchas células nerviosas, diseminadas en el sistema nervioso.

Igualmente, el factor liberador de corticotropina (CRF), con 41 aminoácidos, fue originalmente creado y liberado por un grupo de neuronas en el hipotálamo, que pasa a la glándula pituitaria y estimula la secreción de ACTH (hormona adrenocorticotrófica).

Pero también se ha descubierto que es un neuromodulador producido por neuronas en muchas partes del cerebro.

Una familia de péptidos llamados péptidos opioides o endorfinas, que se encuentran en el cerebro y en otras partes del cuerpo, son responsables de la modulación de la sensación de dolor.

Un grupo de estos, el pentapéptido encefalinas, son liberados como neurotransmisores por las células nerviosas en ciertas partes del cerebro y la médula espinal.

Se unen a los receptores de opiáceos (los receptores de membrana en los que actúan los fármacos opiáceos) en otras células nerviosas en las vías que median el dolor, y por lo tanto actúan como analgésicos «endógenos» (generados internamente).

La digestión y absorción de proteína

Despiertas en la mañana y te comes un huevo para el desayuno. Sigamos el viaje de esta proteína a través del cuerpo.

El huevo es tragado, las enzimas entran y rompen la proteína en aminoácidos. Los aminoácidos libres se recombinan de varias maneras formando lo que se conoce como «proteínas especializadas».

Las proteínas especializadas pueden convertirse en “varias cosas”, es decir, enzimas, anticuerpos, hormonas. También pueden terminar como una proteína estructural, como el colágeno que puede ocurrir en el tejido conectivo.

Las grandes moléculas de proteína se descomponen de diferentes maneras. La digestión con proteínas comienza en el estómago. Una enzima llamada pepsina es la conocida enzima digestiva de proteínas del estómago.

Cuando la pepsina actúa sobre una molécula de proteína, elimina los enlaces que mantienen unida la molécula de proteína. Estos enlaces peptídicos, una vez rotos, dan como resultado cadenas de aminoácidos que se unen entre sí y que se denominan «polipéptidos».

Como polipéptidos, se mueven al intestino delgado para completar el proceso de digestión. En el intestino delgado, las enzimas pancreáticas con el nombre de tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa finalizan esta descomposición.Estas proteínas se introducen a través del duodeno a través del conducto pancreático.

Estas enzimas pancreáticas son ayudadas por enzimas adicionales que se encuentran dentro de las microvellosidades del intestino delgado.

Los enlaces peptídicos se siguen descomponiendo, lo que da como resultado lo que llamamos con cariño «péptidos».

Las enzimas continuarán descomponiendo polipéptidos y péptidos en aminoácidos. Los aminoácidos son pequeños y tienen la capacidad de absorberse a través del revestimiento del intestino delgado y entrar de nuevo en el torrente sanguíneo.

Los nutrientes digeridos que salen del tracto digestivo se dirigirán al hígado antes de que ingrese al torrente sanguíneo.