Es el tipo de proteínas que solo se encuentran en animales y tienen una forma similar a una vara, que puede parecer un alambre alrededor de una estructura.
Otro nombre utilizado para tales tipos incluye las escleroproteínas y se usa principalmente como una proteína de almacenamiento que se vuelve útil cuando existe la falta de dicha nutrición en el cuerpo.
Las proteínas fibrosas son átomos de proteína filamentosos largos. Las proteínas fibrosas enmarcan formas como de «polo» o «alambre», las y son proteínas auxiliares o de capacidad latentes. Son insolubles en agua.
Una proteína fibrosa es una proteína con forma alargada. Las proteínas fibrosas dan soporte auxiliar a las células y tejidos.
Hay tipos extraordinarios de hélices presentes en dos proteínas fibrosas α-queratina y colágeno. Estas proteínas enmarcan largos filamentos que sirven a una parte fundamental del cuerpo humano.
Las proteínas fibrosas consisten en cadenas polipeptídicas alargadas que corren paralelas entre sí y se estabilizan mediante enlaces cruzados. En humanos, su función principal es proporcionar estructura, apoyo y ayuda en biomecánica.
No se encuentran en plantas diferenciadas. La proteína fibrosa más comúnmente encontrada (y la proteína en general) es el colágeno, que representa alrededor del 30% o más de la proteína total en el cuerpo.
Proteína fibrosa y colágeno
La estructura básica de todos los colágenos es una triple hélice, sin embargo, el colágeno se puede agrupar en al menos 16 tipos basados en las estructuras tridimensionales formadas en los puntos donde se interrumpe la hélice.
La triple hélice básica proviene de una gran abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina en su estructura primaria. Cada uno de estos aminoácidos contribuye a la formación y estabilidad de la triple hélice.
La glicina encaja en el centro atestado de la hélice, donde puede tener lugar un enlace de hidrógeno entre su grupo peptidilo y otro grupo peptidilo en una cadena polipeptídica adyacente y mantener la estructura unida.
La prolina y la hidroxiprolina permiten la torsión real de las cadenas dando como resultado la característica formación helicoidal.
Los colágenos son componentes principales del hueso (colágeno tipo I), cartílago (colágeno tipo II), vasos sanguíneos, tendones y otros componentes del cuerpo. Como la mayoría de las proteínas fibrosas, el colágeno es insoluble en un medio acuoso.
Función de las proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas a menudo están diseñadas específicamente para agregar y formar conjuntos filamentosos. Los ejemplos de estos incluyen proteínas fibrosas en las clases de colágeno y α-fibrosas.
La formación de filamentos requiere que los grupos complementarios en dos o más moléculas se encuentren en orientaciones axiales y acimutales apropiadas para facilitar la interacción.
Por ejemplo, la presencia de grupos periódicos de residuos ácidos en una molécula podría estar cerca de grupos periódicos de residuos básicos en otra. Esto podría facilitar la formación de una red de interacciones iónicas intermoleculares estabilizadoras y, por lo tanto, especificar un modo único de agregación.
Del mismo modo, parches de residuos apolares en diferentes moléculas podrían estar en posiciones donde las dos áreas podrían unirse y proteger a ambas regiones del entorno acuoso, estabilizando y especificando el modo de ensamblaje.
La complementariedad de la forma y el potencial de enlace de hidrógeno son otros medios utilizados in vivo para proporcionar especificidad de interacción y ensamblaje.
Sin embargo, para que se puedan realizar estas posibilidades para las moléculas que favorecen los filamentos, se requieren dos características especiales relacionadas con la secuencia.
Primero y por definición, una estructura filamentosa implica la presencia de un motivo de relativamente corto alcance repetido contiguamente. Tal motivo adoptará una conformación particular, a menudo uno de los elementos bien conocidos de la estructura secundaria (α-helicoidal, β-cadena, o similar al colágeno).
Como tales residuos o grupos de residuos favorecerían naturalmente entornos similares, es extremadamente probable que los elementos se relacionen entre sí helicoidalmente, y que se forme una estructura molecular alargada.
En segundo lugar, se necesita un patrón regular de interacciones intermoleculares para que se produzca el ensamblaje filamentoso; esto también infiere una regularidad correspondiente en las secuencias de aminoácidos subyacentes de las moléculas que interactúan.
Las repeticiones de secuencia en proteínas varían mucho. Algunos son muy cortos y otros son extremadamente largos.
Las repeticiones pueden ser exactas o aproximadas, pueden contener residuos que están absolutamente conservados en algunas posiciones pero no en otras, y pueden ser extremadamente imprecisas en un carácter general que no sea conservado.
Algunas repeticiones se fijan en longitud y otras no. Algunos son principalmente funcionales y, en una contradicción aparente en términos, también pueden variar en longitud. Algunas repeticiones ocurren muchas veces contiguamente, mientras que otras se encuentran solo un pequeño número de veces consecutivas.
Aún otros se encuentran distribuidos individualmente en lo que parece ser (pero claramente no lo es) de forma aleatoria a lo largo de toda la cadena de proteína. Muchos motivos ahora están bien establecidos y estos han sido reconocidos en proteínas bastante diversas.
Estudios de las proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas proporcionan una serie de desafíos a quienes buscan comprenderlas en detalle a nivel molecular. No menos importante de estos desafíos es tratar de cristalizar proteínas fibrosas en una forma adecuada para investigación estructural utilizando técnicas de difracción de rayos X.
Incluso la cristalización de fragmentos ha demostrado ser problemática, aunque se ha logrado un progreso real y se han obtenido algunos resultados informativos para proteínas intermedias de filamentos, proteínas musculares, fibrinógeno, colágeno y muchas otras moléculas fibrosas.
En algunos casos, los métodos de resonancia magnética nuclear han permitido evitar la etapa de cristalización, lo que permite estudiar las proteínas en solución.
Por supuesto, los métodos de resonancia magnética nuclear tienen sus problemas particulares y la mayoría de los datos estructurales se han obtenido usando difracción de rayos X.
A pesar de estas dificultades (o quizás debido a ellas), se ha ideado un conjunto de métodos químicos y físicos para facilitar a la comunidad investigadora en su búsqueda de obtener una comprensión profunda de las proteínas fibrosas.
Algunos de estos son teóricos y algunos experimentales. Entre los métodos anteriores están los basados en la bioinformática. Estos métodos usan técnicas de modelado y reconocimiento de patrones para identificar secuencias y motivos estructurales previamente descubiertos y caracterizados en detalle.
Estos motivos a menudo son cortos en longitud y se repiten consecutivamente muchas veces. De hecho, estas dos características son propias de las proteínas fibrosas.
Las repeticiones no se limitan a las proteínas fibrosas y muchas se encuentran en las proteínas globulares (aunque estas suelen ser bastante largas en comparación con las que se ven en las proteínas fibrosas).
En consecuencia, conducen a dominios de tamaño razonable (quizás 20-50 residuos pero a veces mucho más grandes).
Un número apreciable de estructuras α-fibrosas se han resuelto ahora a una resolución atómica, lo que permite que algunos de los principios estructurales clave sean reconocidos e incorporados en los métodos de diseño de novo.
También se ha avanzado mucho en miembros específicos de la clase de estructuras α-fibrosas.
Estos incluyen las moléculas filamentosas intermedias bicatenarias (doble hélice) y algunas de sus proteínas asociadas, las moléculas espectrin/α-actinin/distrofina monocatenarias (pero triple helicoidal), y también las tres cadenas (triple helicoidal) molécula de fibrina-fibrinógeno.
